Proteínas: Notas Úteis sobre a Estrutura das Proteínas
Leia este artigo para obter informações sobre a estrutura das proteínas! Saiba mais sobre lã a-queratina, citocromo c, hemoglobina, imunoglobulina G, bifosfato de ribulose carboxilase e etc.
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(1) lã a-queratina:
(i) É uma proteína fibrosa composta de α-hélice; Folha plissada em P e forma estrutura de tripla hélice de colágeno.
(ii) A estrutura secundária da α-queratina da lã é a hélice do lado direito.
(iii) Três dessas hélices α formam uma bobina à esquerda, chamada de protofibril, que é estabilizada por ligações dissulfureto de ligação cruzada.
(iv) As protofibrilas enrolam-se em microfibrilas semelhantes a cabos de 8 nm de diâmetro.
(v) Várias centenas de microfibrilas embutidas são matriz de proteína amorfa formando uma macro fibrila
(vi) Muitas macrofibrilas juntas formam uma fibra de lã.
(vii) Quando a α-queratina é exposta ao calor húmido e esticada, converte-se em β-queratina.
As ligaes de hidrogio que estabilizam a estrutura helicoidal? S quebradas e resulta uma folha paralelada?
(2) Citocromo c:
(i) O citocromo c é uma proteína globular pequena, estável e colorida.
(ii) O �omo de ferro �ico na mol�ula do citocromo c alterna entre os estados de oxida�o de FeII e FeII.
(iii) Cyt c tem 104-111 resíduos de aminoácidos, 35 dos quais são encontrados como sendo invariantes de espécie para espécie.
(3) hemoglobina (Fig. 48.11):
(i) É a proteína de transporte de RBC.
(ii) O ferro heme é ligado a um resíduo de histidina em um lado do plano heme.
(iii) Na oxigenação, o ferro é ligado ao oxigênio no lado oposto do heme em uma bolsa na superfície da molécula de hemoglobina.
(iv) O ferro heme permanece no estado Fe II durante a oxigenação e a desoxigenação.
(v) O tetrâmero α2β2 liga-se a moléculas de 4-oxigénio.
(vi) A associação de α, β, par com α2-β2 é mais fraca do que dentro deles.
(4) Imunoglobina G:
(i) É a proteína globular mais importante relacionada com a molécula de anticorpo do sistema imunológico.
(ii) É a proteína sérica que combina com o antígeno.
(iii) A estrutura quaternária de I g G é constituída por 4 cadeias polipeptídicas duas são cadeias "leves" de cerca de 215 resíduos de aminoácidos e duas são "cadeias pesadas" de 500 resíduos de aminoácidos.
(iv) 4 cadeias estão ligadas por pontes dissulfureto como 12 domínios. (Fig. 48.12).
(v) A articulação da molécula em forma de "Y" fornece flexibilidade para que os dois locais de combinação, localizados em cada braço de "Y", ligando o antígeno, não precisem estar separados por uma distância fixa.
(vi) Existem dois locais de reconhecimento de antígenos, redes de cadeias de antígenos de anticorpos serão formadas quando os anticorpos reagem com antígenos com mais de um sítio reconhecido pelos anticorpos.
(5) Ribulose bifosfato carboxilase (RUB1SCO):
(i) É a proteína mais importante em plantas que catalisam a reação da ribulose 1, 5, bisfosfato com CO 2 para produzir duas moléculas de 3 fosfoglicerato em reação de fixação de CO 2 . RUBISCO tem uma estrutura quaternária com 8 pequenas proteínas de resíduos de 100 aminoácidos e 8 grandes protômeros de 500 resíduos de aminoácidos.
O polipeptídeo dentro de nossos corpos é dobrado em estruturas 3D complexas. A estrutura 3D da Isozima foi decifrada em 1965. É composta de 129 aminoácidos em ordem linear e unidos por pontes de dissulfeto para formar a conformação 3D.
A estrutura primária do mesmo é lida como (NH 2 ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).
O modelo linear da molécula (Fig. 48.13) é um pouco irregular. Se as cadeias laterais são removidas e o trajecto do esqueleto da ligação peptídica é desenhado, algumas regiões de proteína são ordenadas num padrão de repetição. Ele mostra o padrão de hélice e de p-folha (Fig. 48.14).
Na região da hélice em espiral a cadeia se contorce em espiral enquanto na região de 3 folhas o polipeptídeo corre ao lado um do outro. Na conformação terciária pode haver sulcos, fendas e saliências na superfície da proteína onde cadeias laterais específicas de aminoácidos são posicionado para formar um local que ligue ligandos e catalise reações.
Em calmodulinas (proteínas de ligação ao cálcio), a cadeia simples é organizada em dois domínios, unidos por apenas uma cadeia de cadeia polipeptídica. Os dois domínios são muito semelhantes e podem ser originados pela duplicação do gene (Fig. 48.15).
A proteína ativadora de catabólito (CAP) de E. coli liga-se a sequências específicas de bases na RNA polimerase que auxilia o DNA para se ligar a seus promotores e iniciar a transcrição de lac Operon. Um dos domínios do CAP tem a função de ligar o cAMP e outro reconhece as sequências de DNA usando um motivo de hélice de hélice. Uma dessas hélices se encaixa no maior sulco do DNA, onde pode fazer uma interação específica com as bordas expostas das bases.
Forças moldando a forma da proteína:
Ligações de hidrogênio:
O hidrogênio tem uma valência de um e forma uma ligação covalente única com outro átomo. No entanto, se esse átomo é oxigênio, nitrogênio e enxofre, então ele pode ser doador e compartilhar seu hidrogênio com um segundo oxigênio, nitrogênio e enxofre (o aceptor): O doador ou receptor deve estar dentro de uma distância fixa um do outro (0, 3 nm distância), com o hidrogênio em uma linha reta entre eles. Em uma hélice a, o átomo de nitrogênio dentro da ligação peptídica compartilha seu hidrogênio com o oxigênio da ligação peptídica quatro à frente na cadeia polipeptídica.
Interação Eletrostática:
Se os resíduos de aminoácidos positivos ou negativos estiverem enterrados dentro de uma proteína, onde nenhum deles pode interagir com a água, então eles se atraem, e será muito difícil separá-los. Tal ligação eletrostática dentro de uma proteína é chamada ponte salina.
Grupos polares como grupos hidroxila e amida são dipolos: eles têm um excesso de elétrons em um átomo e uma deficiência compensatória no outro. As cargas parciais de dipolos serão atraídas para outros dipolos e para íons totalmente carregados.
Forças de van der Wall:
Estas são interações de alcance próximo relativamente fracas entre os átomos. Essas formas são importantes no interior das proteínas e membranas e na ligação específica de um ligante ao seu local de ligação.
Interações hidrofóbicas:
Um polipeptídeo com resíduos hidrofílicos e hidrofóbicos adota espontaneamente uma configuração na qual os resíduos hidrofóbicos não são expostos à água, seja por se sentar em uma bicamada lipídica ou por adotar uma forma globular na qual os resíduos hidrofóbicos se escondem no centro da proteína.
Ligações dissulfeto:
As proteínas extracelulares têm frequentemente ligações dissulfureto entre resíduos de cisteína específicos. Estes tendem a bloquear as moléculas em sua conformação. Poucas proteínas contêm ligações dissulfureto. Mas estes são mais estáveis.
