Enzima: Nomenclatura, Natureza Química e Mecanismo

Enzima: Nomenclatura, Natureza Química e Mecanismo!

Uma das funções mais importantes das proteínas nas células vivas é atuar como enzimas.

A palavra "enzima" foi introduzida pela primeira vez por Kuhne em 1878. É derivada da palavra grega original enzima (gr. En-in, zimê-fermento), que significa "em levedura".

Em 1896, Buchner conseguiu extrair das células de levedura uma substância ativa na fermentação. Esta substância foi mais tarde chamada de zimase e representa uma parte do sistema enzimático envolvido na fermentação. Em 1926, o Professor JB Sumner isolou do feijão-de-porco, por meio de acetona, a enzima urease em forma cristalina.

Definição:

Uma enzima pode ser definida como um catalisador biológico complexo que é produzido por um organismo vivo em suas células para regular os vários processos fisiológicos do corpo. Enzimas funcionais fora das células vivas são chamadas exoenzimas, por exemplo, enzimas presentes nos sucos digestivos, lisozima das lágrimas. As enzimas funcionais dentro das células vivas são conhecidas como endoenzimas, por exemplo, enzimas do ciclo de Krebs, enzimas da glicólise, etc.

A substância na qual uma enzima atua é chamada de “substrato” e, em geral, a própria enzima recebe o nome do substrato adicionando o sufixo “ase” ao substrato. Assim, por exemplo, as proteases são um grupo de enzimas que atuam sobre proteínas, as lipases são um grupo de enzimas que atuam sobre substâncias lipídicas e a maltase é o nome da enzima que age sobre a maltose.

Às vezes, o nome de uma enzima indica a natureza da reação que ela causa. Por exemplo, a invertase, que quebra a sacarose em glicose e frutose, provoca a inversão (este é um processo no qual a matéria-prima mostrando um tipo de rotação ótica produz produtos finais que mostram o tipo oposto de rotação ótica).

Nomenclatura:

Um escrutínio da nomenclatura da enzima revela que, em muitos casos, é tanto inconsistente quanto enganosa. Também não faltam exemplos onde bioquímicos diferentes deram nomes diferentes para a mesma enzima. Essa anomalia foi removida pela Comissão Internacional de Enzimas em seu relatório em 1961.

A Comissão reconheceu que cada enzima deve consistir em: (1) nome do substrato e (2) uma palavra que termina em «ase», especificando um tipo de reacção catalítica como na desidrogenase sucínica, transaminase piruvada. Essa nomenclatura é precisa e sistemática, embora em alguns casos seja longa e tortuosa. É por essa razão que os nomes triviais são retidos com sanção oficial, mas apenas com referência a seus nomes sistemáticos.

O moderno sistema de classificação de enzimas foi introduzido pela International Union of Biochemistry (IUB) em 1961. Agrupa as enzimas nas seis categorias seguintes.

1. Oxirredutases:

Eles participam de reações de oxidação e redução ou transferência de elétrons. As oxidorredutases são de três tipos - oxidases, desidrogenases e redutases, por exemplo, citocromo oxidase (oxidante do citocromo), succinato desidrogenase, nitrato redutase.

2. Transferases:

Transferem um grupo de uma molécula para outra, por exemplo, a transaminase glutamato-piruvato (transfere o grupo amino do glutamato para o piruvato durante a síntese da alanina). A transferência de grupo químico não ocorre no Estado Livre.

3. hidrolases:

Eles quebram grandes moléculas em moléculas menores com a ajuda de grupos de hidrogênio e hidroxila de moléculas de água. O fenômeno é chamado de hidrólise. As enzimas digestivas pertencem a este grupo, por exemplo, amilase (hidrólise do amido), sacarase e lactase.

4. Liases:

As enzimas causam clivagem, remoção de grupos sem hidrólise, adição de grupos a duplas ligações ou reversão, por exemplo, histidina descarboxilase (quebra histidina para histamina e CO ₂ ), aldolase (frutose-1, 6-difosfato para dihidroxi acetona fosfato e gliceraldeído fosfato ).

5. Isomerases:

As enzimas causam o rearranjo da estrutura da molécula para efetuar alterações isoméricas. São de três tipos, isomerases (aldose ao grupo cetose de vice-versa como glicose 6-fosfato a frutose 6-fosfato), epimerases (mudança na posição de um constituinte ou grupo de carbono como xilulose fosfato a fosfato de ribulose) e mutases (deslocamento a posição do grupo lateral como glucoses-fosfato para glicose-l-fosfato).

6. Ligases:

(Sintetases). As enzimas catalisam a ligação de duas substâncias químicas com a ajuda da energia obtida do ATP, por exemplo, fosfolenopiruvato PEP carboxilase (combina piruvato de fosfenol com oxaloacetato formador de dióxido de carbono acompanhado de hidrólise de ATP).

O moderno sistema de nomenclatura de enzimas introduzido pela International Union of Biochemistry (IUB) prevê um método de dar quatro números a uma dada enzima, o primeiro número indicando a classe principal na qual a enzima cai, a segunda e terceira subclasses e subclasses respectivamente e o quarto é o número de série da enzima em sua subclasse específica; os quatro números são separados por pontos.

Assim, a desidrogenase mica recebe o nero de comisso da enzima (Ec. No. 1) 1.1.1.37. O primeiro 1 indica que a enzima é uma oxidorredutase, o segundo 1 indica que a enzima atua no grupo de doadores CH-OH e o terceiro 1 indica que na reação que a enzima promove, NAD ou NADP funciona como uma molécula aceptora, 37 que é o último número no número de série dado a esta enzima particular é o grupo caracterizado pelas propriedades que 1.1.1 indicam.

Natureza Química das Enzimas:

Todas as enzimas são de natureza proteica (Sumner, 1926) com a exceção de enzimas de RNA recentemente descobertas. Algumas enzimas podem conter adicionalmente um grupo não proteico.

Com base nas diferenças na natureza química, as enzimas podem ser descritas da seguinte forma:

(i) Enzimas simples:

Algumas enzimas são proteínas simples, ou seja, na hidrólise, produzem apenas aminoácidos. Enzimas digestivas tais como pepsina, tripsina e quimotripsina são desta natureza.

ii) Enzimas conjugadas:

É uma enzima que é formada por duas partes - uma parte proteica chamada apoenzima (por exemplo, flavoproteína) e uma parte não protéica chamada cofator. A enzima conjugada completa, consistindo em uma apoenzima e um cofator, é chamada holoenzima.

Pode haver uma atividade enzimática somente quando ambos os componentes (apoenzima e cofator) estão presentes juntos. O cofactor é por vezes um ião metálico divalente simples (por exemplo, Ca, Mg, Zn, Co, etc.) e, por vezes, um composto orgânico não proteico. No entanto, algumas enzimas requerem ambos os tipos de cofatores. Se o cofator estiver firmemente ligado à apoenzima, é chamado de grupo prostético.

Por exemplo, os citocromos são as enzimas que possuem porfirinas como seus grupos protéticos. Se, em vez de estar mais ou menos permanentemente ligado à apoenzima, o cofator se liga à apoenzima apenas no momento da reação, ela é chamada de coenzima.

iii) Metalo-enzimas:

Os cofatores de metal envolvidos nas reações enzimáticas são ambos catiões monovalentes (K ⁺ ) e divalentes (Mg ⁺⁺, Mn ⁺⁺, Cu ⁺⁺ ). Estes podem ser vagamente mantidos pela enzima, ou como em alguns casos, entrar na composição da própria molécula. Se o metal faz parte da molécula, como o ferro da hemoglobina ou do citocromo, as enzimas são chamadas metalo-enzimas.

iv) isoenzimas (isozimas):

Ao mesmo tempo, acreditava-se que um organismo tem apenas uma única enzima para um dado passo de uma reação metabólica. Mais tarde foi descoberto que um substrato pode ser influenciado por um número de variantes de uma enzima que produz o mesmo produto.

As formas moleculares múltiplas de uma enzima que ocorre no mesmo organismo e possui uma atividade de substrato semelhante são chamadas de isoenzimas ou isoenzimas. Mais de 100 enzimas são conhecidas por terem isoenzimas. Assim, a a-amilase do endosperma do trigo tem 16 isoenzimas, a desidrogenase láctica tem 5 isoenzimas no homem, enquanto a desidrogenase do álcool tem 4 isoenzimas no milho. Isoenzimas diferem em atividade ótima e inibição.

A isoenzima mais estudada é a desidrogenase lática (LDH), que ocorre em cinco formas possíveis em órgãos da maioria dos vertebrados, como observado pela separação eletroforética do gel de amido. Dois tipos basicamente diferentes de LDH ocorrem. Um tipo, que é fortemente inibido por concentrações relativamente baixas de piruvato, predomina no coração e é chamado de LDH do coração.

O outro tipo, menos facilmente inibido pelo piruvato, ocorre em muitos músculos esqueléticos e é assim chamado de LDH muscular. O coração LDH consiste em 4 subunidades idênticas, que são chamadas de subunidades H. A LDH muscular consiste em 4 subunidades M idênticas. Os dois tipos de subunidades, H e M, têm diferentes composições de aminoácidos, cinética enzimática e propriedades imunológicas. Estas subunidades em diferentes combinações produzem 5 isoenzimas.

Eles são, portanto, úteis ao organismo na adaptação a condições ambientais variadas.

Mecanismo de Ação Enzimática:

A enzima promove uma determinada reação, mas permanece inalterada no final da reação. Em 1913, Michaelis e Menten propuseram que um complexo intermediário enzima-substrato é formado durante a atividade enzimática. O esquema a seguir pode ser escrito para ilustrar o conceito:

Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram a taxa de reação, alterando as propriedades cinéticas. Assim, a enzima (E) exerce seu papel catalítico sobre o substrato (S) formando um complexo enzima-substrato (ES) por uma reação reversível em que K ₁ é a constante de velocidade para a formação de ES, e K ₂ é a taxa constante para a dissociação de ES para E e S.

Após a formação de ES, o substrato (S) é convertido nos produtos, tornando a enzima (E) disponível para posterior combinação com mais substrato. A taxa de conversão de ES para os produtos da reação pode ser indicada pela constante K ₃ .

Cada reação catalisada por enzimas tem um valor característico de K _m, que é a constante de Michalies-Menten, que é uma medida da tendência da enzima e do substrato se combinarem.

Deste modo, o valor K _m é um índice da afinidade da enzima pelo seu substrato particular. Quanto maior a afinidade de uma enzima por seu substrato, menor o valor de K _m .

Enzimas Reduzem a Energia da Ativação:

Energia de ativação é aquela quantidade mínima de energia que é requerida de uma molécula para participar de uma reação. O efeito das enzimas é reduzir os requisitos de energia de ativação, promovendo assim taxas de reação apreciáveis ​​em temperaturas mais baixas do que seria possível de outra forma.

Os sites catalíticos:

As enzimas são muito maiores em comparação com as moléculas de substrato. Por conseguinte, num substrato enzimático, o substrato está em contacto apenas com uma área muito pequena da superfície enzimática. Esta parte da enzima compreendendo resuos de aminoidos e ligaes pepticas que est em contacto fico com o substrato, mas essencial para a actividade catalica reunida, constitui um sio activo, presentemente referido como o sio catalico.

Excluindo o sítio catalítico, o resto da molécula de enzima pode ser necessário para manter a conformação tridimensional correta do sítio catalítico ou pode estar lá sem qualquer função funcional.

A estrutura de um sítio catalítico foi estudada em algumas enzimas. É uma fissura na enzima como na papaína e na ribonuclease ou em um fundo profundo como na anidrase carbônica. Qualquer que seja a forma do sítio catalítico, acredita-se que o substrato correto se liga ao sítio catalítico produzindo um complexo de local catalítico de substrato.

O termo ligação produtiva é frequentemente aplicado a esse complexo. Na ligação produtiva, ambas as enzimas e substratos mostram mudanças conformacionais com uma redução na energia de ativação, de modo que o substrato é convertido em um produto.

Teorias da Ação Enzimática:

1. Hipótese de bloqueio e chave:

O complexo enzima-substrato primeiro formulado por Emil Fischer em 1884, assumiu uma rígida união entre os dois. A porção da enzima à qual o substrato (ou substrato) se combina quando ele é convertido em um produto é chamada de sítio ativo.

Se o sítio ativo fosse rígido e específico para um determinado substrato, a reversibilidade da reação não ocorreria, porque a estrutura do produto é diferente da do substrato e não se encaixaria bem.

2. Teoria de Ajuste Induzido:

Em contraste com um sítio ativo rigidamente arranjado de Fischer, Daniel E. Koshland (1973) encontrou evidências de que o sítio ativo de enzimas pode ser induzido pela aproximação do substrato (ou produto) para sofrer uma mudança na conformação que permite uma melhor combinação entre os dois.

Esta ideia é agora amplamente conhecida como a teoria do ajuste induzido e é ilustrada abaixo. Aparentemente, a estrutura do substrato também é alterada durante muitos casos de ajuste induzido, permitindo assim um complexo enzimático-substrato mais funcional.

Propriedades das enzimas:

1. A natureza catalítica da enzima já foi discutida em detalhes anteriormente.

2. Reversibilidade:

Teoricamente, todas as reações controladas por enzimas são reversíveis. A reversibilidade é, no entanto, dependente de requisitos de energia, disponibilidade de reagente, concentração de produtos finais e pH. Se o potencial químico dos reagentes é muito alto em comparação com o dos produtos, a reação pode prosseguir apenas para a formação de produtos, por causa da lei química de ação de massa. A maioria das reações de descarboxilação e hidrolítica são irreversíveis.

A mesma enzima facilita o movimento para frente e para trás de uma reação, desde que seja possível termodinamicamente. Um exemplo convincente é visto nos caminhos da respiração e fotossíntese. As enzimas da glicólise e da via das pentoses fosfato dissimilam a glicose. Algumas dessas enzimas atuam na direção inversa da fotossíntese e constroem glicose a partir do dióxido de carbono e da água.

3. Sensibilidade ao calor:

Todas as enzimas são sensíveis ao calor ou termolábeis. A maioria das enzimas opera optimamente entre 25 ° -35 ° C. Eles se tornam inativos em temperaturas de congelamento e são desnaturados a 50 ° -55 ° C. No entanto, algas térmicas e bactérias são uma exceção. Suas enzimas permanecem funcionais mesmo a 80 ° C. Enzimas de sementes e esporos também não são desnaturadas a 60 ° -70 ° C.

4. sensível ao pH:

Cada enzima funciona a um pH particular, por exemplo, pepsina (2 pH), sacarase (4-5 pH), tripsina (8, 5 pH). Uma mudança de pH torna as enzimas ineficazes.

5. Especificidade das ações:

Enzimas mostram especificidade para os substratos nos quais exercem seu papel catalítico. Esta propriedade única das enzimas é decidida por: (1) a configuração estrutural da molécula de substrato, (2) a conformação da enzima e (3) os sítios ativos ou catalíticos da enzima. A especificidade do substrato das enzimas é de dois tipos: especificidade do grupo e estereotipacidade.

As enzimas geralmente mostram especificidade de grupo, isto é, atacam apenas um grupo de compostos quimicamente relacionados. A especificidade do grupo pode ser uma especificidade de grupo relativa, caso em que a enzima funciona em vários substratos homólogos.

Assim, a hexoquinase transfere o grupo fosfato do ATP para pelo menos 23 hexoses ou seus derivados como glicose, manose, frutose e glucosamina. Algumas das enzimas específicas do grupo exibem uma especificidade de grupo absoluta, o que significa que a enzima age apenas em um único composto e não em seus homólogos. A manose, a glucoquinase e a fructoquinase estão envolvidas nas fosforilações das hexoses, manose, glicose e frutose, respectivamente.

As enzimas também mostram especificidade estéreo em relação ao substrato e são exibidas com isômeros ópticos e geométricos.

(i) Se a enzima apresenta especificidade ótica, atua tanto no dextro (D) como no isômero laevo (L) dos compostos. Assim, a D. aminoácido oxidase oxida apenas D. aminoácidos e as aminoácidos oxidases do L. reagem apenas com L. aminoácidos.

(ii) A especificidade geométrica é exibida em relação aos isômeros cis e trans. Os ácidos fumárico e málico são dois isômeros geométricos. A hidratase fumárica atua apenas no ácido fumárico trans-isômero, mas não no ácido isômero cis-isômero.

6. Inibição enzimática:

Substâncias ou compostos que diminuem a taxa de uma reação catalisada por enzimas são conhecidos como inibidores e o fenômeno é descrito como inibição enzimática. Existem três tipos de inibições.

(i) inibição competitiva:

Quando um composto compete com um substrato para o sítio ativo na proteína enzimática e, desse modo, reduz a atividade catalítica dessa enzima, o composto é considerado um inibidor competitivo. A inibição por tais análogos estruturais (chamados antimetabólitos), que é revertida simplesmente adicionando mais substrato à mistura de reação, é conhecida como inibição competitiva.

Por exemplo, a succinato desidrogenase oxida prontamente o ácido succínico em ácido fumárico. Se concentrações crescentes de ácido malônico, que se assemelham ao ácido succínico na estrutura, forem adicionadas, a atividade da desidrogenase succínica cai muito.

A inibição pode agora ser invertida aumentando, por sua vez, a concentração do substrato ácido succínico. A quantidade de inibição neste tipo de inibição está relacionada com (i) concentração de inibidor, (ii) concentração de substrato e afinidades relativas de inibidor e substrato. O efeito inibitório é reversível.

Se um inibidor é competitivo ou não pode ser descoberto através da construção do Lineiveaver-Burk Plot. Inibidores competitivos alteram K _m da enzima porque ocupam os sítios ativos. Eles não alteram, no entanto, a _Vmax ou a velocidade máxima da reação.

ii) Inibição não competitiva:

O tipo de inibição que não pode ser revertida pelo aumento da concentração do substrato é chamado de inibição não competitiva. O inibidor combina bastante fortemente com um sítio na enzima diferente do sítio ativo e este efeito não é superado simplesmente aumentando a concentração do substrato.

A quantidade de inibição neste tipo de inibição está relacionada com (a) concentração de inibidor, e (b) afinidade de inibidores para a enzima. A concentração do substrato não tem efeito sobre este sistema e os inibidores não competitivos alteram a _Vmax e não a K _m da enzima.

Cianeto, azida e metais pesados ​​como prata, mercúrio, chumbo, etc, são alguns exemplos de inibidores não competitivos que combinam ou destroem os grupos sulfidrila essenciais ou o componente metálico das enzimas.

(iii) Inibição do feedback (produto final):

Quando o produto final de uma reação serve para impedir a formação de um dos seus próprios precursores inibindo a ação da enzima que catalisa a própria reação, a inibição é chamada de inibição por feedback.

A inibição da conversão de A a B por X seria tal inibição. Aqui X, o produto final da reação, serve para impedir a formação de um de seus próprios precursores (B) inibindo a ação da enzima a 'que catalisa a mudança de A para B.

Nesse caso, a enzima 'a' pode ser chamada de marca-passo, uma vez que toda a seqüência é efetivamente regulada por ela. Um exemplo real é a formação de trifosfato de citidina (CTP) a partir de ácido aspártico e fosfato de carbamilo em E. coli.

À medida que se constrói uma concentração crítica de CTP, o trifosfato retarda sua própria formação inibindo a enzima aspartato transcarbamilase (ATCase), que catalisa o passo do marcapasso de sua própria síntese. Quando a concentração de trifosfato é suficientemente reduzida pela utilização metabólica, a inibição é liberada e sua síntese é renovada.

Fatores que afetam a ação da enzima e cinética enzimática:

1. Concentração Enzimática:

A taxa de uma reação bioquímica aumenta com o aumento da concentração de enzima até um ponto chamado ponto de limitação ou saturação. Além disso, o aumento na concentração de enzima tem pouco efeito.

2. Concentração de substrato:

A primeira análise matemática satisfatória do efeito da concentração de substrato na velocidade de reação da reação catalisada por enzima foi feita por Michaelis e Menten (1913). Com a concentração fixa de enzima, um aumento de substrato resultará, a princípio, em um aumento muito rápido na velocidade ou taxa de reação.

À medida que a concentração do substrato continua a aumentar, no entanto, o aumento na taxa de reação começa a desacelerar até que, com uma grande concentração de substrato, nenhuma mudança adicional na velocidade é observada. A velocidade da reação obtida nesta alta concentração de substrato é definida como a velocidade máxima (V _m ) da reação catalisada por enzima nas condições especificadas e a velocidade inicial da reação obtida com concentrações de substrato abaixo do nível de saturação é denominada V.

A concentração de substrato necessária para produzir metade da velocidade máxima (V _m / 2) pode ser prontamente determinada a partir da figura acima e é uma constante importante na cinética da enzima. Define a constante de Michaelis ou K _m . Em outras palavras, K é definido como a concentração de substrato quando V = ½ V _{m -} Sob condições cuidadosamente definidas de temperatura, pH e força iônica do tampão, essa constante _Km aproxima-se da constante de dissociação de um complexo enzima-substrato. O recíproco de K _m ou 1 / K _m, aproxima a afinidade de uma enzima por seu substrato.

Cinética da Ação Enzimática:

A constante de Michaelis K é de considerável importância, uma vez que fornece o modo de ação de uma enzima que catalisa uma reação. Deve-se notar que em baixa concentração de substrato a relação de velocidade para substrato é quase linear e obedece à cinética de primeira ordem, ou seja, a taxa da reação A → B é diretamente proporcional à concentração de substrato [A].

V = K '[A] baixo [substrato]

Onde V é a velocidade observada da reação na concentração [A] e K 'é a constante de taxa específica. Em alta concentração de substrato, entretanto, a velocidade da reação é máxima e é independente do substrato [A]; portanto, obedece à cinética de ordem zero.

V _m = K 'Saturação [Substrato]

A equação de Michaelis-Menten, que descreve essa relação e também explica satisfatoriamente a curva, é a seguinte:

V = Vm [S] / K _m + [S]

Onde V = velocidade inicial de reação em determinada concentração de substrato [S]

K _m = Michaelis constante, moles / litro.

V _m = velocidade máxima em concentrações de substrato saturado

[S] = Concentração de substrato em moles / litro

A determinação de K _m de uma reação enzimática pela equação de Michaelis-Menten é na prática difícil. Um resultado dessa equação, chamado de plotagem de Line-weaver-Burk, é freqüentemente usado para tal determinação.

1. Temperatura:

Uma enzima está ativa dentro de uma faixa estreita de temperatura. A temperatura na qual uma enzima apresenta sua atividade mais alta é chamada de temperatura ótima. A atividade da enzima diminui acima e abaixo dessa temperatura. Como catalisador, eles mostram uma reatividade aumentada com a temperatura, mas sua natureza proteica os torna suscetíveis à desnaturação térmica acima da temperatura ótima.

2. pH:

O pH no qual a atividade enzimática máxima ocorre varia consideravelmente de uma enzima para outra. Isto é conhecido como o pH ótimo. Qualquer pequeno desvio para qualquer direção tende a diminuir consideravelmente a atividade enzimática. Como as enzimas são proteínas, as mudanças de pH normalmente afetam o caráter iônico dos grupos amino e ácido carboxílico na superfície da proteína e, portanto, afetam marcadamente a natureza catalítica de uma enzima.

3. hidratação:

A enzima funciona maximamente sob a atividade cinética aumentada do substrato à medida que a fase contínua é maior. É por isso que as sementes que têm baixo teor de água registram uma atividade enzimática mínima, embora os substratos sejam abundantes nelas. Na germinação, no entanto, a atividade enzimática aumenta acentuadamente e isso é devido à absorção de água e consequente promoção da atividade cinética de moléculas de substrato.

Coenzimas:

Na fisiologia celular, muitas reações enzimáticas são completadas na presença de coenzimas. Estes são compostos que funcionam como as enzimas, isto é, aceleram as reações biológicas, mas não são proteínas como as verdadeiras enzimas.

Definição:

Uma coenzima pode ser definida como um tipo particular de cofactor, isto é, um composto orgânico não proteico, ou uma molécula transportadora que funciona em conjunção com uma enzima particular.

Se o cofator estiver firmemente ligado à apoenzima, é chamado de grupo protético; e se, em vez de estar mais ou menos permanentemente ligado à apoenzima, o cofator orgânico se liga à proteína enzimática apenas no momento da reação, é chamado de coenzima.

Nos processos celulares, às vezes átomos de hidrogênio ou elétrons são removidos de um composto e transferidos para outro. Em todos esses casos, uma enzima específica catalisa a remoção, mas uma coenzima específica também deve estar presente para realizar a transferência. A coenzima une-se temporariamente a ou aceita o grupo removido de átomos e pode subsequentemente entregá-los a outro composto aceitador.

Natureza Química das Coenzimas:

A maioria das coenzimas são derivados químicos dos nucleotídeos. Mais especificamente, na maioria das coenzimas, a porção de base de azoto dos nucleótidos é substituída por outra unidade química. Esta unidade em si é geralmente um derivado de uma determinada vitamina. As seguintes coenzimas são importantes na fisiologia celular.

i) Derivados de flavina ou nucleotídeos de flavina (FMN e FAD)

(ii) derivados de piridina ou nucleótidos de piridina (NAD e NADP).

(iii) coenzima A

(iv) coenzima Q

iv) Citocromos

(vi) Pirofosfato de tiamina

Aqui apenas duas coenzimas são descritas.

1. Nucleotídeos de Flavina ou Flavoproteínas:

Um grande grupo de enzimas respiratórias usa como seu cofator um dos dois derivados da riboflavina (vitamina B ₂ ). São mononucleótidos de flavina (FMN) e nucleótidos de flavina adenina (FAD).

Estrutura:

A riboflavina é um composto que consiste de uma proteína ribose e uma porção flavina, sendo esta última uma estrutura complexa de anel triplo. Nas células, um grupo fosfato é ligado à riboflavina, resultando em um complexo semelhante ao nucleotídeo conhecido como mononucleotídeo de flavina (FMN) ou monofosfato de riboflavina. Se FMN se junta ao AMP, um dinucleotídeo conhecido como dinucleotídeo de flavina adenina (FAD) é formado.

Funções:

A combinação de FMN ou FAD com uma apoenzima é chamada flavoproteína (FP). As flavoproteínas catalisaram a remoção do íon hidreto (H ^- ) e íon hidratado (H ⁺ ) de um metabólito. Nestas coenzimas, é a porção flavina da molécula que fornece o local específico para fixação temporária de hidrogênio.

FMN + MH ₂ ——–> FADH ₂ + M

FMN + MH ₂ ——–> FMNH ₂ + M

Nesta reação, MH, representa um substrato, FADH, é a forma reduzida de FAD, e FMNH ₂ é a forma reduzida de FMN. Uma fonte importante de hidrogênio para esta reação é o nucleotídeo de piridina reduzido.

H ⁺ + NADH + FAD ——–> NAD ⁺ + FADH ₂

Em todos os casos, as flavoproteínas reduzidas passam seus elétrons para os citocromos.

2. Coenzima Q:

Esta enzima é uma quinona, conhecida como ubiquinona, e é encontrada principalmente nas mitocôndrias, mas também em microssomas e núcleos celulares, etc.

Estrutura:

A coenzima Q ou ubiquinona consiste de uma quinona com uma cadeia lateral cujo comprimento varia com a fonte da mitocôndria. Na maioria dos tecidos animais, a quinona possui 10 unidades isoprenóides na sua cadeia lateral e é chamada de coenzima Q10.

Função:

A coenzima Q é um componente necessário da cadeia de transporte de elétrons na mitocôndria. Ele serve como um transportador de hidrogênio adicional entre as coenzimas da flavina (FAD e FMN) e os citocromos.

Q + FADH ₂ ——-> QH ₂ + FAD

Reduzido (QH ₂ ) transfere seus elétrons para o citocromo b na mitocôndria.